El SARS-CoV-2, causante del COVID-19, ha logrado esparcirse por el mundo y se ha mantenido como nuestra principal preocupación por más de un año. Ahora, la situación ha escalado un nuevo nivel con la llegada de nuevos coronavirus que se han hecho más peligrosos o contagiosos debido a estas mutaciones que han vuelto más resistente a la proteína pico del virus.
En una reciente investigación publicada en la versión online de la revista Science se aborda justamente este tema. Dentro de ella, se evaluaron en detalle qué cambios de la proteína pico son los que han llevado al COVID-19 a convertirse en una amenaza más grande de lo que lo fue durante el 2020.
Las nuevas variantes del coronavirus deben su éxito a una proteína pico más resistente
Como bien sabemos, en el SARS-CoV-2 la proteína pico es la parte encargada de establecer el primer contacto del virus con las células. Todo a través de los receptores ACE2 de nuestro organismo. En otras palabras, la proteína pico actúa como la llave que abre las puertas de acceso a las células, y luego funciona como un puente que permite el paso del resto del virus.
Los investigadores, dirigidos por el doctor Bing Chen, del Boston Children’s Hospital, trabajaron evaluando las nuevas variantes para identificar los cambios en dicho puente. Al final, notaron que los coronavirus más contagiosos tenían en común una proteína pico más estable, es decir, más resistente. A esta se la identificó dentro de la mutación D614G que se encuentra en las cepas de Reino Unido, Sudáfrica y Brasil.
La nueva proteína pico, y por qué deberíamos tener cuidado
A través de una representación de modelado 3D, Chen y su equipo mostraron las diferencias entre las proteínas pico del inicio de la pandemia (D614) y las que son parte de las nuevas cepas (G614). En primera instancia, podríamos pensar que son muy similares y, en efecto, lo son. De allí que las vacunas aún puedan funcionar sobre ellas, aunque con un poco menos de efectividad.
Ahora, el detalle que las hace diferentes, es pequeño pero significativo. Específicamente, este tiene que ver con el “loop 63” que se observa en rojo. En la imagen de la derecha, este es ligeramente más prominente. Solo con eso, permite que la proteína pico sea más estable al conectarse con ACE2, lo que permite que el coronavirus se propague más rápido.
Curiosamente, esto se logra al potenciar la cantidad de proteínas espigas disponibles para hacer contacto, pero no necesariamente al fortalecer la conexión como tal. De hecho, las proteínas son más propensas a deshacerse una vez se han unido al ACE2, pero, como hay muchas más de ellas, la infección aún así es más rápida.
“Digamos que el virus original tiene 100 picos. Debido a la inestabilidad de la forma, es posible que tenga solo el 50 por ciento de ellos funcionales. En las variantes G614, puede tener el 90 por ciento que son funcionales”, explicó Chen.
Después de todo, al aumentar el número y la fortaleza de cada contacto, la infección ocurre no solo con más rapidez, sino con más fuerza. Motivo por el cual las nuevas cepas están demostrando ser o más mortales, como la surafricana, o más contagiosas, como la británica y la brasilera.
Referencia:
Structural impact on SARS-CoV-2 spike protein by D614G substitution: http://dx.doi.org/10.1126/science.abf2303
Lea también:
Así es como las mutaciones del coronavirus aprenden a eludir al sistema inmunológico