Los virus se han vuelto muy populares en este 2020 con la aparición del SARS-CoV-2, causante de COVID-19, pero no por ello les tenemos menos miedo. Algunos causan neumonía, otros causan los famosos resfriados, otros nos predisponen a ciertos tipos de cáncer, y otros causan enfermedades de transmisión sexual graves como el SIDA.

Dado que son tan numerosos y tan peligrosos, los científicos han dedicado buena parte de sus esfuerzos a estudiarlos, aunque no es tarea fácil. El hecho de que no puedan verse a simple vista es una de las causas, aunque muchos la superan con métodos avanzados.

Muchos estudios de virus se hacen aplicando la microscopía electrónica, por ejemplo, que permite observar lo que ocurre en las moléculas individuales del virus y comprender mejor los procesos de infección. El problema es que incluso con tecnología sofisticada es necesario congelar e inmovilizar para obtener una mejor resolución, y por tanto observar mejor, como cuando vamos a tomar una foto.

Sin embargo, un equipo de físicos de la Universidad de Utah ha trabajo para superar este obstáculo. Recientemente presentaron un método novedoso que permite obtener imágenes de partículas similares a virus en tiempo real, a temperatura ambiente y con una resolución impresionante.

En un nuevo estudio publicado en Biophysical Journal, informan los resultados que obtuvieron al estudiar el virus de inmunodeficiencia humana (VIH) usando este método. Entre ellos, que la red difusora hecha de proteínas Gag y GagPol, el componente estructural principal del virus, es dinámica y no estática como se pensaba anteriormente.

Microscopía modificada para estudios más realistas

Al principio, los científicos no estaban buscando estructuras dinámicas, sino que solo querían estudiar la red de proteínas Gag ya descrita. Para ello, modificaron las técnicas de microscopía de modo que les permitieran observar las partículas virales a temperatura ambiente para observar su comportamiento en condiciones más reales.

Los investigadores dividieron la red de proteínas en segmentos separados uniformemente y aplicaron un análisis de correlación en cada uno en función de un tiempo de 10 a 100 segundos. Si cada segmento continuaba correlacionándose consigo mismo, las proteínas eran estacionarias. Si esta correlación se interrumpía, entonces las proteínas se habían difundido, y por consiguiente la red era dinámica. Esto también lo verificaron a nivel bioquímico.

Una red dinámica

Cuando se empiezan a generar partículas del virus de la célula infectada, estas no son infecciosas de inmediato. Para que esto pase, primero debe ocurrir un proceso llamado dimerización, bajo el cual la proteasa, una enzima incrustada como media molécula en las proteínas GagPol, se une a otras moléculas similares. Es así como inicia la maduración viral que da lugar a las partículas infecciosas.

Aún no está claro cómo las moléculas de media proteasa se ponen en contacto y se dimerizan, pero se cree que el el reordenamiento de la red formada por las proteínas Gag y GagPol en la envoltura viral juega un papel importante en ello. Las moléculas Gag forman una estructura reticular hexagonal que se entrelaza con minúsculos espacios intercalados formando una red, y el nuevo método permitió verificar que esta no es estática.

Los autores resaltan que este es el primer estudio que muestra que la estructura reticular de proteínas de un virus envuelto es dinámica. Por lo que el nuevo método promete ayudar a comprender mejor los cambios que ocurren en dicha red conforme las partículas virales empiezan a “madurar” y hacerse infecciosas.

Referencia:

Dynamics of the HIV Gag Lattice Detected by Localization Correlation Analysis and Time-Lapse iPALM. https://www.cell.com/biophysj/pdf/S0006-3495(20)30499-9.pdf