Las partículas virales del coronavirus SARS-CoV-2, agente causal de la enfermedad COVID-19, contienen cuatro proteínas estructurales principales: la espiga, la membrana, la proteína de envoltura y la nucleocápside.

La proteína de espiga sobresale de la envoltura del virión (de allí el nombre coronavirus) y desempeña un papel fundamental en la selectividad, adhesión y eventual ingreso a las células del huésped, donde se replica dando origen a la infección.

Destruyendo sus prominentes espigas

Los resultados de una reciente investigación sugieren que apuntar a las proteínas espiga podría proporcionar un tratamiento efectivo para el SARS-CoV-2 y proporcionar datos estructurales valiosos para los equipos que trabajan para desarrollar vacunas contra ella.

El estudio, que fue realizado por investigadores de la Universidad de Oxford y otras instituciones del Reino Unido, encontró que el anticuerpo CR3022 del SARS-CoV, coronavirus responsable de la epidemia del Síndrome Respiratorio Agudo Severo en el año 2002, también neutraliza el SARS-CoV-2, al destruir sus prominentes proteínas de espiga.

Utilizando los microscopía de alta resolución los investigadores observaron los anticuerpos en acción contra el virus y determinar su método de ataque.

Las proteínas de espiga en el SARS-CoV-2 cumplen dos funciones principales durante el proceso de infección. En primer lugar, se une a una célula humana, como dos piezas de rompecabezas entrelazadas. Posteriormente, la espiga experimenta un cambio significativo en su forma, fusionando las membranas externas de la célula y el virus, lo que permite que el material genético del virus se transfiera a la célula humana, donde puede reproducirse.

Método alternativo de ataque

Si nuestro sistema inmune produjera anticuerpos que intercepten al virus en el punto en que se une a las células, podría neutralizarlo. Este tipo de anticuerpos se denominan anticuerpos de bloqueo del receptor.

Anteriormente se pensaba que esta sería la única forma de neutralizar el virus utilizando anticuerpos. Pero esta nueva investigación demuestra que el anticuerpo CR3022 funciona de una manera completamente diferente.

La proteína de espiga que sobresale de la envoltura del virión desempeña un papel fundamental en la selectividad, adhesión y eventual infección de las células humanas.

Como explica el investigador David I. Stuart, profesor en el Departamento de Medicina Clínica de la Universidad de Oxford y coautor del estudio:

“Utilizando los microscopios crioelectrónicos de alta resolución pudimos observar los anticuerpos en acción contra el virus y determinar su método de ataque. CR3022 desestabiliza completamente la proteína espiga, neutralizando el virus; por lo tanto, es un anticuerpo sinérgico, que podría funcionar por sí solo, o en conjunto con los anticuerpos de bloqueo del receptor”.

Los investigadores manifestaron que el hallazgo es particularmente importante en este rompecabezas de anticuerpos, porque la forma más común de detectar la eficacia de los anticuerpos contra el SARS-CoV-2 no verifica este método alternativo de ataque.

Sobre la base de estos resultados, los autores del estudio señalan que, considerando que al producirse en el cuerpo los anticuerpos son relativamente seguros, las empresas farmacéuticas podrían replicar anticuerpos que se pueden ser utilizados para tratar el SARS-CoV-2 de forma rápida y en las cantidades que sean necesarias.

Referencia: Neutralization of SARS-CoV-2 by Destruction of the Prefusion Spike. Cell Host & Microbe, 2020. http://dx.doi.org/10.1016/j.chom.2020.06.010