Las aves, al igual que muchos otros animales, emigran. Los criterios que aplican para hacerlo están relacionados con el campo magnético de la Tierra, el cual les permite ubicarse en el espacio y dirigirse a sus próximos destinos.

Ahora bien, el mecanismo tras este hecho aún no está muy claro. Hasta ahora se ha hablado del criptocromo, una proteína que tienen los pájaros que es sensible a la luz azul y parece ayudarlos en esta tarea.

Los criptocromos son moléculas que se encuentran tanto en las plantas como en los animales, y como podríamos esperar de una proteína sensible a la luz, esta interviene en el mantenimiento de los ciclos circadianos en diferentes especies.

Esto podría hacernos pensar que la migración tiene lugar durante el día, aprovechando la luz solar y condiciones aparentemente más favorables para el viaje. Pero irónicamente, a pesar de tener este compuesto fotosensible, muchas aves en realida migran de noche, en condiciones de iluminación precarias.

Esta situación confundió a los científicos durante un tiempo, sin embargo, la explicación parece haber llegado con una nueva investigación publicada recientemente en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences.

Un equipo conformado por investigadores de UT Southwestern Medical Center en colaboración con SMU (Universidad Metodista del Sur) descubrió que los criptocromos han desarrollado un mecanismo que mejora su capacidad de reaccionar a los estímulos de luz, permitiendo así que las aves detecten y se movilicen según los campos magnéticos.

CRY4, una forma inusual de criptocromos en vertebrados

Criptocromo, una proteína ocular fotosensible encargada de los ciclos circadianos y la detección de campos magnéticos en las aves.

Hasta ahora, se sabe que las plantas e insectos tenían criptocromos que reaccionan ante la luz solar. Sin embargo, sus efectos son poco conocidos en los vertebrados, en los que se cree que no son fotoactivos.

Es por ello que los investigadores se han enfocado esta vez en conocer sus efectos sobre vertebrados, como las aves, usando como referencia una proteína ocular inusual llamada CRY4, que forma parte de una clase de criptocromos.

Los científicos trabajaron en el laboratorio de Joseph Takahashi, un experto en ritmos circadianos del UT Southwestern Medical Center, realizando experimentos para entender mejor los mecanismos en torno a CRY4.

“Aunque en plantas e insectos, se sabe que los criptocromos son fotoactivos, lo que significa que reaccionan a la luz solar. Entre los vertebrados se sabe mucho menos, y la mayoría de los criptocromos de vertebrados no parecen ser fotoactivos. Esta fotosensibilidad y la posibilidad de que CRY4 se vea afectado por el campo magnético hacen de este criptocromo específico una molécula muy interesante”.

Entonces tomaron una muestra del CRY4 de una paloma (Columba livia) y expusieron los cristales formados de dicha proteína a rayos X. De esta forma, pudieron identificar y mapear todos los átomos que la conformaban. Brian Zoltowski, un experto en fotorreceptores de luz azul, comenta:

“Estas estructuras nos permiten visualizar a escala atómica cómo funcionan estas proteínas y comprender cómo pueden usar la luz azul para detectar campos magnéticos. Las nuevas estructuras también proporcionan el primer detalle a nivel atómico de cómo funcionan estas proteínas, abriendo la puerta a estudios más detallados sobre criptocromos en organismos migratorios”.

Los investigadores explican que a pesar de que las palomas no son aves migratorias nocturnas, las secuencias de sus proteínas CRY4 son muy similares y por eso fueron escogidas.

Encontraron cambios inusuales en las regiones clave de la la estructura de la proteína ocular CRY4 que en efecto parecen mejorar su capacidad de recibir la luz emitida por su entorno.

Los criptocromos se activan con poca luz

Zoltowski explica que los criptocromos absorben un fotón de luz, moviendo así a un electrón a través de la secuencia de aminoácidos, que suelen constituir una cadena de tres o cuatro sitios por los que los electrones se desplazan. Pero observaron que en el caso específico de las palomas, esta cadena puede ampliarse aun mas y contener 5 sitios.

“Los criptocromos funcionan al absorber un fotón de luz, lo que hace que un electrón se mueva a través de una secuencia de aminoácidos. Estos aminoácidos generalmente consisten en una cadena de 3 o 4 sitios que actúan como un cable a través del cual los electrones pueden fluir. Pero en las palomas, se identificó que esta cadena puede extenderse para contener 5 sitios”.

Los investigadores pudieron demostrar que la proteína criptocromo estudiada es sumamente eficiente para recolectar luz y responder a ella aún cuando los niveles exteriores son sumamente bajos.

Las aves han desarrollado un mecanismo para mejorar la eficiencia. Entonces, incluso cuando hay muy poca luz alrededor, tienen suficiente señal generada para migrar“, dijo Zoltowski.

Dicho de una manera más sencilla, la mutación de la cadena de electrones en las palomas hace que el criptocromo sea menos dependiente de la cantidad de luz del entorno en el que el ave se desplaza. Esta igual puede activarse si no hay demasiada luz, como en el día, y es por ello que las aves pueden migrar de noche sin problema.

Referencia:

Chemical and structural analysis of a photoactive vertebrate cryptochrome from pigeon. https://www.pnas.org/content/early/2019/09/03/1907875116