El hielo tiene el poder de alinear las moléculas del agua que le rodea y las alienta a unirse y entrar en estado de congelación.

Pero en el caso de los organismos que viven en hábitats de congelación, una proteína anticongelante particularmente potente es capaz de dominar la preponderancia que el hielo tiene sobre el agua y “persuade” a las moléculas de agua a comportarse de maneras que benefician a la proteína.

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Un escarabajo de modelo

Se sabe que las proteínas anticongelantes han evolucionado para inhibir el crecimiento de hielo en organismos que viven a temperaturas bajo cero, pero no se cuenta con un entendimiento pleno de los mecanismos subyacentes involucrados.

Para el estudio, los investigadores examinaron la estructura molecular de la proteína anticongelante de un escarabajo.

Esto ha llevado a un equipo internacional de científicos a estudiar de cerca la estructura molecular de la proteína anticongelante a fin de comprender su funcionamiento.

A tal fin, el equipo se trasladó a los lugares más fríos del planeta, incluido el Ártico y el Antártico, para recolectar proteínas anticongelantes de diferentes fuentes.

Después de evaluar varias alternativas, los investigadores enfocaron sus esfuerzos en estudiar la proteína anticongelante más activa registrada, la cual proviene de un escarabajo oriundo del norte de Europa llamado Rhagium mordax.

El investigador Konrad Meister, catedrático en el Instituto Max Planck para la Investigación de Polímeros en Alemania y coautor del estudio, explicó:

“Las proteínas anticongelantes tienen un lado que tiene una estructura única, el llamado sitio de unión al hielo de la proteína, que se distingue por ser muy plano, ligeramente hidrófobo y no tiene ningún residuo cargado. Pero cómo este lado se usa para interactuar con el hielo es obviamente muy difícil de entender si no se puede medir directamente una interfaz de proteína de hielo”.

Información molecular

Ahora, por primera vez, estas biomoléculas únicas se han adsorbido en hielo en el laboratorio para observar más de cerca los mecanismos que guían la interacción cuando las proteínas anticongelantes están en contacto con el hielo.

Los cristales de hielo actúan como una semilla, congelando las moléculas que se encuentran a su alrededor.

Utilizando espectroscopia de generación de frecuencia de suma de vibración, los investigadores evidenciaron que la estructura corrugada de la proteína, la cual mantiene los canales de agua en su lugar, hace que cuando estas proteínas entran en contacto con el hielo, en lugar de congelarse, las moléculas de agua se alteran para tener una estructura y orientación de enlace de hidrógeno diferente.

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Los investigadores manifiestan que este hallazgo es clave para entender la función o el mecanismo de trabajo de las proteínas anticongelantes.

Además de ampliar nuestro conocimiento en el tema, explican los autores del estudio, contar con este conocimiento podría abrir nuevas vías para el desarrollo de versiones sintéticas que ayuden al deshielo de los aviones, la preservación de órganos y a evitar que se formen cristales en el congelador, entre otras aplicaciones.

Referencia: Molecular structure of a hyperactive antifreeze protein adsorbed to ice. The Journal of Chemical Physics, 2019. https://doi.org/10.1063/1.5090589

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