Las proteínas son elegantes y robustas nanomáquinas moleculares que la naturaleza ha desarrollado. Se ha comprobado que el funcionamiento y optimización de estas máquinas se sustenta en movimientos moleculares conocidos como vibraciones.
Las vibraciones permiten que las proteínas cambien de forma rápidamente, y de este modo, poder unirse fácilmente a otras proteínas, un proceso que es crítico para la función biológica normal.
Contar con un entendimiento pleno de los principios subyacentes de estos mecanismos, permitiría desarrollar una nueva biotecnología para la medicina, la recolección de energía e incluso la electrónica.
En este sentido, un equipo de investigadores de la Universidad de Búfalo informa acerca del desarrollo de un método para medir rápidamente las vibraciones únicas de las proteínas, las cuales son indispensables para realizar tareas vitales que van desde la reparación celular hasta la fotosíntesis.
Medir vibraciones
Hace varios años, el equipo de investigación desarrolló una técnica llamada microscopía de terahertios anisotrópica (ATM) para observar las vibraciones de las proteínas en detalle, incluida la energía y la dirección de los movimientos.
En esta técnica, los investigadores proyectan luz terahertz sobre una molécula, y luego miden las frecuencias de luz que la molécula absorbe. Esto proporciona información sobre el movimiento de las moléculas porque vibran a la misma frecuencia que la luz que absorben.
Ahora, el equipo ha mejorado la técnica ATM al superar una de las limitaciones del método: la necesidad de rotar cuidadosamente y centrar las muestras de proteínas varias veces en un microscopio para recopilar suficientes datos útiles.
Como explica la investigadora Andrea Markelz, profesora en el Departamento de Física de la Universidad de Búfalo y autora principal del avance:
“Ahora, en lugar de rotar la muestra de proteínas, rotamos la polarización de la luz que proyectamos sobre la muestra”.
Con este ajuste, toma solo 4 horas realizar mediciones útiles, seis veces más rápido que antes. La nueva técnica también genera datos más detallados.
Utilizando el nuevo enfoque, los investigadores midieron las vibraciones de cuatro proteínas diferentes, generando una “huella digital” vibratoria reconocible para cada una, la cual consistía en el patrón único de absorción de luz de la molécula.
Nuevas posibilidades
Las proteínas estudiadas fueron la lisozima de la clara del huevo de gallina, las proteínas fotoactivas amarillas, el dihidrofolato reductasa, un objetivo farmacológico para elaborar antibióticos y medicamentos para el cáncer, y las proteínas cuadruplexes de ARN G, que se cree están involucradas en funciones celulares vitales, como la expresión génica.
El nuevo método produjo distintos espectros de absorción de luz para las lisozimas de clara de huevo de gallina que se movían libremente frente a las lisozimas de clara de huevo de gallina que estaban unidas por un compuesto que inhibe su función y altera sus vibraciones.
Los investigadores resaltan que esto demuestra la utilidad de la técnica para identificar rápidamente la presencia de un inhibidor que funciona.
La medición de estas vibraciones podría abrir nuevas posibilidades en la investigación biológica y farmacéutica, así como en otros campos como la electrónica y el desarrollo o perfeccionamiento de nuevas fuentes energéticas.
Referencia: Protein and RNA dynamical fingerprinting. Nature Communications, 2019. https://doi.org/10.1038/s41467-019-08926-3
