Gracias al interés que ha tenido la comunidad científica en afecciones intestinales como el síndrome del intestino irritable, la enfermedad celíaca y otras alteraciones, los investigadores están descubriendo cómo nuestro microbioma desempeña un papel esencial en el metabolismo, la nutrición, la función inmune y la prevención de enfermedades.
En este sentido, un estudio realizado por científicos de la Universidad de Michigan, da un paso más en esa vía al revelar cómo una bacteria descompone algunos tipos de almidón. Entre otras implicaciones, los hallazgos podrían ser clave para el desarrollo de terapias probióticas eficientes, así como para orientar a los médicos a prescribir antibióticos más específicos.
Bacteroides thetaiotaomicron (Bt), es un tipo de bacteria intestinal cuya responsabilidad principal es descomponer los carbohidratos como el almidón. Bt es parte de un grupo dominante de bacterias que viven en el intestino y son partes esenciales del microbioma.
El estudio se centró en las proteínas superficiales de la célula Bt, las cuales reconocen el almidón, lo descomponen en unidades de azúcar más simples y luego internalizan estos nutrientes en la célula.
En la superficie de la célula Bt coexisten cinco proteínas metabolizadoras de almidón; en conjunto, este complejo de proteínas se llama sistema de utilización de almidón (Sus, por sus siglas en inglés).
Ya en un trabajo previo, los investigadores habían descubierto que una de las proteínas de este sistema, SusG, es móvil; vaga por la superficie celular de Bt, se ralentiza cuando se encuentra con las otras proteínas complejas y se detiene cuando se une al almidón.
En base a esa característica, los investigadores asumieron que otras dos proteínas de este complejo, SusE y SusF tendrían un comportamiento similar. Pero para su sorpresa, descubrieron que las dos proteínas son estacionarias.
La profesora Julie Biteen, del Departamento de Química y Biofísica en la Universidad de Michigan y coautora del estudio, comentó:
Con nuestra investigación no resolvimos definitivamente la pregunta de por qué estas proteínas son inmóviles, pero demostramos que esta inmovilidad es una característica realmente clave de estas proteínas.
Las proteínas SusE y SusF pueden estar inmóviles porque de este modo pueden formar un complejo con la proteína SusG, que está en movimiento, y de esta manera comenzar a metabolizar el almidón en el momento en que lo contactan.
Los autores del estudio señalan que contar con una comprensión completa del funcionamiento del sistema proteico Sus, podría favorecer el desarrollo de nuevas terapias probióticas, así como a la prescripción especifica de antibióticos. Pero además de eso, uno de los mayores aportes que deja esta esta investigación, es el desarrollo de herramientas que bien podrían ser utilizadas en el estudio de otros sistemas proteicos en las bacterias intestinales.
